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          Institute: MPI für molekulare Physiologie     Collection: Abteilung IV - Chemische Biologie     Display Documents



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ID: 288375.0, MPI für molekulare Physiologie / Abteilung IV - Chemische Biologie
Strukturmodell des membrangebundenen C-Terminus des humanen lipidmodifizierten N-Ras-Proteins
Authors:Reuther, Guido; Tan, Kui-Thong; Köhler, Julia; Nowak, Christine; André, Pampel; Arnold, Klaus; Kuhlmann, Jürgen; Waldmann, Herbert; Huster, Daniel
Language:German
Date of Publication (YYYY-MM-DD):2006-07-17
Title of Journal:Angewandte Chemie
Volume:118
Issue / Number:32
Start Page:5513
End Page:5517
Sequence Number of Article:1
Review Status:Peer-review
Audience:Experts Only
Intended Educational Use:No
Free Keywords:Membranproteine; NMR-Spektroskopie; Ras-Protein; Signaltransduktion
External Publication Status:published
Document Type:Article
Communicated by:Jürgen Block
Affiliations:MPI für molekulare Physiologie/Abteilung IV - Chemische Biologie/AG Prof. Dr. Herbert Waldmann
MPI für molekulare Physiologie/Abteilung I - Strukturelle Biologie/AG Biophysikalische Analytik: PD Dr. Jürgen Kuhlmann
External Affiliations:Nachwuchsgruppe Strukturbiologie von Membranproteinen, Institut für Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle, Deutschland, Fax: (+49) 345-55-27013
Institut für Experimentalphysik II, Universität Leipzig, Linnéstraße 5, 04103 Leipzig, Deutschland
Institut für Medizinische Physik und Biophysik, Universität Leipzig, Härtelstraße 16-18, 04107 Leipzig, Deutschland
Identifiers:URL:http://dx.doi.org/10.1002/ange.200504266 [article locator with full text links]
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